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<!DOCTYPE html>

<title>Phosphotransferasesystem</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Phosphotransferasesystem</span></h1>

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</div>

<p>Das <b>Phosphotransferasesystem</b> (<b>PTS</b>), genauer <b>Phosphoenolpyruvat-Phosphotransferasesystem</b> (<i>PEP-PTS</i>) ist ein <a href="Aktiver_Stofftransport" class="mw-redirect" title="Aktiver Stofftransport">aktives Stofftransportsystem</a> von Mikroorganismen, das über <a href="Gruppentranslokation" title="Gruppentranslokation">Gruppentranslokation</a> arbeitet. Bislang wurde es nur bei <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> nachgewiesen.<sup id="cite_ref-db_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-db-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Hierbei wird der hochenergetische Phosphatrest von <a href="Phosphoenolpyruvat" class="mw-redirect" title="Phosphoenolpyruvat">Phosphoenolpyruvat</a> (PEP) über mehrere <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinasen</a> (<a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signaltransduktion</a>) zunächst auf die „Vermittlerproteine“ und schließlich auf das Substrat, meist <a href="Hexosen" title="Hexosen">Hexosen</a> (<a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>, <a href="Mannose" title="Mannose">Mannose</a>, <a href="Fructose" title="Fructose">Fructose</a>) oder Zuckeralkohole (z. B. <a href="Sorbit" title="Sorbit">Glucitol</a>, <a href="Mannitol" class="mw-redirect" title="Mannitol">Mannitol</a>) übertragen. Das Substrat wird durch <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteine</a> (Translokasen, die energieunabhängig agieren und daher nur ein Gleichgewicht einstellen) ins <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a> eingeschleust, wo es dann schließlich <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphoryliert</a> vorliegt. Dadurch wird das Substratmolekül dem <a href="Chemisches_Gleichgewicht" title="Chemisches Gleichgewicht">Gleichgewicht</a> entzogen, denn der Transporter kann nur unphosphorylierte Moleküle binden und translozieren. Aus diesem Grund kann die Zelle die Substrate gegen den Konzentrationsgradienten in die Zelle pumpen. PEP liefert dafür die Energie, es wird dabei zu <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> umgewandelt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Ablauf">Ablauf</h2></div>

<p>Der erste Reaktionsschritt besteht hierbei aus der Übertragung des Phosphatrests von PEP auf das unspezifische Enzym I (EI) durch Selbstphosphorylisierung, welches anschließend ein <a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a>-haltiges Protein (HPr) an seinem Histidinrest phosphoryliert. EI und HPr sind entweder konstitutiv exprimiert oder teilweise induzierbar und befinden sich an den Zellpolen.<sup id="cite_ref-:0_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Erst die nun folgenden Übertragungsschritte auf den Enzymkomplex Enzym II (EII) sind <a href="Substratspezifit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Substratspezifität">substratspezifisch</a>. Dieser ist aus mindestens drei Domänen (A bis C) aufgebaut, welche systemabhängig zu einem Komplex fusionieren oder separat im <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a> der Zelle vorliegen können. Das eigentliche Transportprotein ist hierbei das Enzym II C, welches in die Membran integriert ist.

Enzym II B ist die einzige Komponente dieses Systems, die an einem <a href="Cystein" title="Cystein">Cysteinrest</a> phosphoryliert wird; alle anderen Komponenten erfahren eine Übertragung auf einen Histidinrest. EII befinden sich an der Zellperipherie und werden durch die Anwesenheit des entsprechenden Zuckers exprimiert.<sup id="cite_ref-:0_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Zur Unterscheidung des Substrates verwendet man entsprechende dreibuchstabige Abkürzungen als hochgestellten Index; so bezeichnet man die glucosespezifische EIIA-Komponente EIIA<sup>Glc</sup>, eine manitolspezifische EIIC-Komponente dagegen EIIC<sup>Mtl</sup>.

</p><p>Das PTS ist ebenfalls an der Regulation der Stoffwechselwege beteiligt. Da viele chemoheterotrophe Bakterien Glucose als bevorzugte Kohlenstoffquelle nutzen, werden bei deren Verfügbarkeit Stoffwechselwege zur Verwertung anderer Zucker auf Transkriptionsebene abgeschaltet (<a href="Katabolitrepression" title="Katabolitrepression">Katabolitrepression</a>). Das E IIA-Protein für den Glucosetransport aus <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a></i> aktiviert in seiner phosphorylierten Form die <a href="Adenylatcyclase" class="mw-redirect" title="Adenylatcyclase">Adenylatcyclase</a>, welche <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a> synthetisiert. cAMP wirkt mit seinem Rezeptorprotein CRP als Transkriptionsaktivator für die Expression von Genen deren Produkte die Aufnahme alternativer Kohlenstoffquellen ermöglichen.

</p><p>In seiner dephosphorylierten Form inhibiert E IIA zudem Transporter für die Aufnahme anderer Zucker.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Substrate">Substrate</h2></div>

<p>Das PEP-PTS akzeptiert Keto- und Aldohexosen, <a href="Disaccharide" title="Disaccharide">Di-</a> und <a href="Trisaccharide" title="Trisaccharide">Trisaccharide</a>, <a href="Alditole" title="Alditole">Zuckeralkohole</a>, <a href="Aminozucker" title="Aminozucker">Aminozucker</a>, <a href="Glucons%C3%A4ure" title="Gluconsäure">Gluconsäuren</a>, Glucoseaminat, Glucoselysin und Fructoselysin.<sup id="cite_ref-:0_2-2" class="reference"><a href="#cite_note-:0-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese Substrate bezeichnet man auch als PTS-Zucker.

</p><p>Dagegen werden nicht-PTS-Zucker u. a. durch <a href="Permease" title="Permease">Permeasen</a> oder <a href="ABC-Transporter" title="ABC-Transporter">ABC-Transporter</a> in die Zelle gebracht, wie z. B. <a href="Glycerin" title="Glycerin">Glycerin</a>, <a href="Glucurons%C3%A4ure" title="Glucuronsäure">Glucuronat</a> oder <small>D</small>-<a href="Arabinose" title="Arabinose">Arabinose</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Anne Galinier, Josef Deutscher: <cite style="font-style:italic">Sophisticated Regulation of Transcriptional Factors by the Bacterial Phosphoenolpyruvate: Sugar Phosphotransferase System</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Molecular Biology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>429</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, 24. März 2017, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>773–789</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jmb.2017.02.006">10.1016/j.jmb.2017.02.006</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Phosphotransferasesystem&rft.atitle=Sophisticated+Regulation+of+Transcriptional+Factors+by+the+Bacterial+Phosphoenolpyruvate%3A+Sugar+Phosphotransferase+System&rft.au=Anne+Galinier%2C+Josef+Deutscher&rft.date=2017-03-24&rft.doi=10.1016%2Fj.jmb.2017.02.006&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Journal+of+Molecular+Biology&rft.pages=773-789&rft.volume=429" style="display:none"> </span></li></ul>

<ul><li>Milton H. Saier: <cite style="font-style:italic">The Bacterial Phosphotransferase System: New Frontiers 50 Years after Its Discovery</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>25</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2–3</span>, 2015, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>73–78</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1159/000381215">10.1159/000381215</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26159069?dopt=Abstract">PMID 26159069</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4512285/">PMC 4512285</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Phosphotransferasesystem&rft.atitle=The+Bacterial+Phosphotransferase+System%3A+New+Frontiers+50+Years+after+Its+Discovery&rft.au=Milton+H.+Saier&rft.date=2015&rft.doi=10.1159%2F000381215&rft.genre=journal&rft.issue=2-3&rft.jtitle=Journal+of+Molecular+Microbiology+and+Biotechnology&rft.pages=73-78&rft.pmc=4512285&rft.pmid=26159069&rft.volume=25" style="display:none"> </span></li></ul>

<ul><li>J. Deutscher, C. Francke, P. W. Postma: <i>How phosphotransferase system-related protein phosphorylation regulates carbohydrate metabolism in bacteria.</i> In: <i>Microbiol Mol Biol Rev.</i> Band 70, Nr. 4, 2006, S. 939–1031. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17158705?dopt=Abstract">PMID 17158705</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="http://mmbr.asm.org/cgi/reprint/70/4/939.pdf">PDF</a> (freier Volltextzugriff, engl.)</li></ul>

<ul><li>C. Siebold, K. Flükiger, R. Beutler, B. Erni: <i>Carbohydrate transporters of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system (PTS).</i> In: <i><a href="FEBS_Lett" class="mw-redirect" title="FEBS Lett">FEBS Lett</a>.</i> Band 504, Nr. 3, 2001, S. 104–111. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11532441?dopt=Abstract">PMID 11532441</a>; <a href="https://doi.org/10.1016/S0014-5793(01)02705-3" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0014-5793(01)02705-3">doi:10.1016/S0014-5793(01)02705-3</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-db-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-db_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.tcdb.org/search/result.php?tc=4.A6"><i>4.A: Phosphotransfer-driven group translocators.</i></a> In: <i>TCDB.</i> Saier Lab Bioinformatics,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 16. September 2010</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APhosphotransferasesystem&rft.title=4.A%3A+Phosphotransfer-driven+group+translocators&rft.description=4.A%3A+Phosphotransfer-driven+group+translocators&rft.identifier=http%3A%2F%2Fwww.tcdb.org%2Fsearch%2Fresult.php%3Ftc%3D4.A6&rft.publisher=Saier+Lab+Bioinformatics&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-:0-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_2-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_2-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">Anne Galinier, Josef Deutscher: <cite style="font-style:italic">Sophisticated Regulation of Transcriptional Factors by the Bacterial Phosphoenolpyruvate: Sugar Phosphotransferase System</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Molecular Biology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>429</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, 24. März 2017, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>773–789</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jmb.2017.02.006">10.1016/j.jmb.2017.02.006</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Phosphotransferasesystem&rft.atitle=Sophisticated+Regulation+of+Transcriptional+Factors+by+the+Bacterial+Phosphoenolpyruvate%3A+Sugar+Phosphotransferase+System&rft.au=Anne+Galinier%2C+Josef+Deutscher&rft.date=2017-03-24&rft.doi=10.1016%2Fj.jmb.2017.02.006&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Journal+of+Molecular+Biology&rft.pages=773-789&rft.volume=429" style="display:none"> </span></span>

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